Qualche giorno fa abbiamo parlato dello studio condotto dal dr. Mauro Rossi e dalla sua equipe sulla possibilità di mascherare il glutine. Dopo poco abbiamo letto il suo articolo su Gastroenterogy ed ora….. una piacevole intervista.
Qual’è il meccanismo che permette di mascherare il glutine impedendo la risposta inifammatoria nel soggetto celiaco? Gli studi patogenetici sono stati focalizzati essenzialmente sulla gliadina, uno dei due componenti del glutine probabilmente il più importante nella celiachia. E’ stato chiaramente dimostrato che la gliadina subisce nell’intestino del celiaco un processo di deamidazione enzimatica per cui specifici residui di glutammina della gliadina sono trasformati in acido glutammico. Questa trasformazione consente il legame dei frammenti di gliadina alle molecole di istocompatibilità HLA-DQ2 e HLA-DQ8 esposte sulla superficie di cellule specializzate del sistema immune, chiamate genericamente APC (antigen-presenting cells). La molecola HLA-DQ2 è presente sulle APC di circa il 95% dei celiaci, mentre l’HLA-DQ8 nel restante 5% dei pazienti. I linfociti T possono così riconoscere i frammenti di gliadina “presentati” e si attivano producendo molecole infiammatorie considerate responsabili della malattia. Il procedimento enzimatico che abbiamo messo a punto consente di legare preventivamente alle specifiche glutammine una lisina metilata (un amminoacido) impedendo così la loro successiva deamidazione. Il procedimento enzimatico è possibile effettuarlo direttamente sulle farine disciolte in acqua.
Questa la prima risposta data dal dr Mauro Rossi biologo che svolge la propria attività come primo ricercatore all’Istituto di Scienze dell’Alimentazione (Isa) del CNR di Avellino.
Ma la chiacchierata continua….
Lo studio è stato condotto in vitro o anche in vivo? Lo studio è stato condotto in vitro utilizzando APC e linfociti T isolati dalle biopsie intestinali di diversi pazienti celiaci ed esposti alla gliadina isolata da farina trattata enzimaticamente. Per tutti i pazienti è stato verificato il blocco della produzione di molecole infiammatorie in seguito a tale esposizione.
Il glutine manterrà la peculiare caratteristica di viscoelasticità? Il trattamento enzimatico non distrugge la trama del glutine in quanto non ha attività proteolitica per cui le proprietà reologiche rimangono inalterate o probabilmente migliorate.
Quali sono le molecole già utilizzate ed ora scoperte in questa nuova applicazione? La novità del metodo consiste nell’utilizzo di un enzima già classificato “food-grade”, che è stato da noi meglio caratterizzato per le sue proprietà catalitiche dimostrando di agire in maniera selettiva sui residui di glutammina interessati dal processo dideamidazione. Altro carattere di novità è l’uso della lisina metilata: è l’utilizzo specifico di questo amminoacido che consente di annullare completamente il potenziale immunostimolatorio della gliadina.
E’ prevista la sperimentazione diretta sui pazienti? La prassi sperimentale prevede una verifica in vivo dei risultati ottenuti in vitro. Pertanto anche noi prevediamo di avviare trials clinici in collaborazione con i medici gastroenterologi probabilmente a partire da questo autunno. Conseguentemente i primi risultati confermatori si dovrebbero avere nella prossima primavera.
Come ha accolto questa notizia AIC? Spero bene, non ho notizie in merito.
Un ultima domanda……
Si parla di prodotti “meno costosi” cosa significa? Anche a questa domanda non saprei rispondere in maniera precisa. E’ comunque facilmente presumibile che un’applicazione industriale del trattamento enzimatico riesca ad abbattere in maniera considerevole i costi. Se più degli attuali costi di alimenti gluten-free non saprei.
Questa è la situazione del nuovo processo tecnologico che in futuro potrà essere adottato nella produzione di alimenti idonei anche per i celiaci. Grazie al dr. Rossi per la disponibilità!
Scritto da letizia saturni alle 14:29, in Celiachia in pillole
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